氨基酸（英文名：amino acid）是分子中含有羧基（-COOH)和氨基(-NH2）的有机化合物。2氨基酸的化学式为RCH(NH2)COOH，其外观呈无色结晶或粉末状，熔点通常在200℃以上，能溶于强酸或强碱中，难溶于乙醇和乙醚等有机溶剂。34氨基酸分子中既含有碱性的氨基，也含有酸性的羧基，溶于水时主要形成两性离子，因此，氨基酸不仅能与酸反应，也能与碱反应。5氨基酸是生命有机体的重要组成部分，在生命体内物质代谢调控和信息传递方面扮演着重要的角色。作为生命体蛋白质的基本组成单位，氨基酸在人和动物的营养健康方面发挥着重要的作用，已广泛应用于医药、食品、饲料、化妆品、生物降解塑料等领域。3
研究历史
发现历史
1820年，Braconnot在明胶、羊毛和肌肉的水解物中首次发现了甘氨酸和亮氨酸。之后，Bopp等人又陆续从蛋白质的水解物中发现酪氨酸和丝氨酸。1850年，在实验室也用化学合成法制成了氨基酸。1866年，德国Ritthausen博士用硫酸水解小麦面筋，分离得到谷氨酸。1872年，Hlasiwitz和Habermaan用酪蛋白水解也制得了谷氨酸。日本池田菊苗教授也从海带中提取得到谷氨酸。1886年，精氨酸由德国人苏尔茨和斯泰格从白羽扇豆芽中首先发现的。1904年，德国化学家柯塞尔又从许多蛋白质降解产物中发现了它。它的西文命名来自拉丁文“银”，因为它能与银盐结合形成化合物。它的学名是2-氨基-5-胍基-戊酸，在鱼的精子中含量丰富，这可能是我们称它为精氨酸的缘由。苯丙氨酸是1881年由苏尔茨从一些植物中发现的，它也是蛋白质的基本组分。赖氨酸是1889年由德国化学家德雷斯切尔从水解酪蛋白的产物中发现的。1896年，柯塞尔发现了组氨酸的存在。6直至1935年，世界各国共发现了二十多种氨基酸。2
天文学家与天体化学家已发现，生命所需的所有材料遍布整个银河系。这些化学原料不仅包括氧、氮、碳之类的元素，还有氨基酸这种复杂的分子，通过许多媒介，从陨石到行星间的沙尘微粒，降落在行星、月球、小行星上。7
工业发展历史
1908年，人们发现谷氨酸钠是鲜味的强化剂，从而开始了工业化生产氨基酸的历史。在此后的近50年中，谷氨酸的生产都是以大豆或面筋蛋白为原料，采用酸水解后分离提取的方法。1957年，日本科学家Kinoshita等人发现，在培养某些微生物时会产生谷氨酸的积累，从此揭开了微生物发酵方法生产氨基酸的历史新篇章。谷氨酸是第一种应用发酵法进行工业化生产的氨基酸。81961年，Nakayama等人从谷氨酸棒杆菌分离到一株高丝氨酸营养缺陷型菌种；1969年，Shhe和Sano则获得了一株蛋氨酸和苏氨酸双重营养缺陷型黄色短杆菌菌种。这两个菌种的发现使赖氨酸的工业化生产成为可能。1974年，CoAtes和Nester发现了一株β·噻吩丙氨酸抗性的枯草杆菌突变株，该菌株能解除L-苯丙氨酸的负反馈调节；1981年，Goto等人从乳酸发酵杆菌分离得到一株p-氟苯丙氨酸和5-甲基色氨酸抗性的突变株，属于酪氨酸缺陷型。9自20世纪70年代以来，几乎对所有氨基酸的发酵法生产都进行了研究和开发，已经工业化生产的除了上述三种氨基酸外，还有精氨酸、谷氨酰胺、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸及缬氨酸等。10
生理作用
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。人体内蛋白质是生命的基础，而体内每时每刻都在合成蛋白质，合成蛋白质就需要氨基酸原料。11作为构成蛋白质分子的基本单位，氨基酸是构成人体最基本的物质之一。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：
传递遗传信息
生物体都是由蛋白质构成的。成为各种生命活动之源的化学反应也是由酶活动维持的。恩格斯的名言：“生命是蛋白质的存在形式”就是指这种情况。DNA的遗传信息，是合成蛋白质的指令，我们把它叫做“生物的模板”。蛋白质是由氨基酸序列构成的。所以按着“模板”合成蛋白质，就是按照遗传信息特定的氨基酸顺序排列组合。DNA遗传信息的传递是通过碱基互补，将信息传给RNA(核糖核酸)，即所谓的“转录”。根据这个RNA的信息，由RNA又将需要的氨基酸连接起来，即所谓的“翻译”。这时，DNA的三个碱基为一种氨基酸的密码，由于三个碱基一组构成一个密码，因此被称做“三联密码”。12
合成组织蛋白质
蛋白质是组织细胞的主要组成成分，因此，参与构建各种组织细胞是蛋白质最重要的功能。膳食和动物饲料中必须提供足够质和量的蛋白质，才能满足组织细胞的生长、更新和修补的需要。13
变成含氨物质
氨基酸是合成许多重要生理功能的含氮化合物，比如核酸、儿茶酚胺类激素、烟酰胺、甲状腺激素、一些神经介质的重要原料。这些具有重要生理作用的物质，是正常生命活动中所必需的。1314
氧化供能或转变为碳水化合物和脂肪
体内蛋白质降解成氨基酸之后，经脱氨基作用生成的α-酮酸可以直接或间接参加三羧酸循环而氧化分解。每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19 kJ能量，与氧化1 g葡萄糖相当，是体内能量来源之一。一般情况下，把价格较高的饲料蛋白用作供能物质在生产中是不经济的，蛋白质的这种作用可由糖及脂来代替。13
营养价值
一般情况下，包含营养必需氨基酸种类多和数量多的蛋白质的营养价值就会高一些。因为动物性蛋白质包含的营养必需氨基酸的种类和比例与人体需要是接近的，故营养价值是较高的。而混合食用营养价值比较低的蛋白质的话，营养必需氨基酸能相互补充，使营养价值有所提高，这就是食物蛋白质的互补作用。14
生物体内的作用
氨基酸代谢途径
组成蛋白质的20种基本氨基酸在化学结构上都含有α-氨基（脯氨酸除外）和α-羧基，因此它们有共同的代谢规律。氨基酸脱掉氨基，形成α-酮酸。脱下的氨基合成尿素排出体外，或参与体内碱基等重要含氮化合物合成。氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸可以再合成氨基酸，或转变成糖、乙酰CoA和酮体等，也可能氧化成CO2和水，并释放出能量以供机体需要。15
肽键和肽的合成
肽键存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的酰胺键。16
肽由两个或更多氨基酸通过肽键连接而成。肽分子中的氨基酸是不完整的，其氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而被称为氨基酸残基。16由2个氨基酸形成的肽称为二肽，3个氨基酸形成的肽称为三肽。一般10个以下氨基酸形成的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽称为多肽。多个氨基酸通过肽键连接而形成的链状结构称为多肽链，多肽链中形成肽键的原子和α-碳原子交替重复排列构成主链骨架，而伸展在主链两侧的R基被称为侧链。蛋白质分子结构可含有一条或多条共价主链和许多侧链。多肽链的结构具有方向性。一条多肽链有两个末端，有自由α-氨基的一端称为氨基末端或N端;有自由α-羧基的一端称为羧基末端或C端。17
理化性质
物理性质
氨基酸为无色结晶或粉末状，都有各自特殊的结晶形状。氨基酸的熔点都很高，通常在200℃以上，熔融时会分解并放出CO2。3各种氨基酸水中的溶解度差别很大，酪氨酸和胱氨酸在常温的水中溶解度很低。除脯氨酸外，所有氨基酸均能溶解于强酸或强碱中，均难溶于乙醇和乙醚等有机溶剂。34不同氨基酸的味道有所不同，有的无味、有的味甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。4
除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（一）表示，右旋者用（十）表示。4氨基酸的旋光性和旋光度取决于它的R基性质，且与溶液pH有关，因为在不同的pH下氨基和羧基的解离状态不同。用测定比旋光度的方法可以测定氨基酸的纯度。氨基酸的另一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种蛋白质氨基酸在可见光区（380～780nm）都没有光吸收，但在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在近紫外区（220～300nm）只有苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸3种氨基酸有光吸收能力，三者的最大吸收波长分别为259nm、279nm和278nm。蛋白质一般都含有这3种氨基酸残基，所以其最大光吸收大约在280nm波长处。34
化学性质
两性电离和等电点
氨基酸分子中既含有碱性的氨基（-NH2），也含有酸性的羧基（-COOH），因此氨基酸是一种两性电解质。在溶于水时主要形成两性离子，它不仅能与酸反应，也能与碱反应，反应式如下：18
上述平衡移动与溶液的pH值有关，调节溶液的pH值，使溶液中的氨基酸几乎全部以偶极离子形式存在，在直流电场中既不向阴极移动，又不向阳极移动，此时的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。18
化学反应
成肽反应
两个α-氨基酸分子在存在酸或碱的条件下受热，一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱水缩合而成的酰胺键（-CONH-）称为肽键，所得到的化合物称为肽。19
α-氨基参加的反应
桑格反应由弗雷德里克·桑格首先发现，是氨基酸与2,4-二硝基氟苯的反应。在弱碱性、暗处、室温或40℃条件下，氨基酸的α-氨基很容易与2,4-二硝基氟苯反应.生成黄色的2,4-二硝基苯氨酸，反应过程如下：20
埃德曼降解法是瑞典科学家埃德曼创立的连续测定蛋白质或肽链N-末端氨基酸残基序列的经典方法，又称埃德曼降解或PITC反应，是氨基酸与苯异硫氰酸苯酯的反应。在弱碱性条件下，氨基酸的α-氨基可与PITC反应生成相应的苯氨基硫代甲酰氨基酸（简称PTC-氨基酸）。在酸性条件下，PTC-氨基酸环化形成在酸中稳定的苯乙内酰硫脲氨基酸（简称PTH-氨基酸），可用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸，反应过程如下：20
氨基酸的α-氨基与荧光胺反应如下：21
α-羧基参加的反应
氨基酸在有HCI（干氯化氢气）存在下与无水甲醇或乙醇作用即产生氨基酸甲酯或乙酯，反应如下：22
酰化氨基酸同PCL5或PCL3在低温下起作用，其-COOH基即可变成-COCI基，反应如下：22
在体外，氨基酸酯与氨（在醇溶液中或无水状态）作用即可形成氨基酸酰胺，反应如下：22
可以通过酰基化和酯化先将自由氨基酸变为酰化氨基酸甲酯，然后与联氮和HNO2作用便变成送氮化合物，反应如下：22
α-氨基和α-羧基共同参加的反应
与茚三酮的反应：凡含有α-NH2的氨基酸与茚三酮反应均可生成紫色化合物，反应十分灵敏，几个微克氨基酸就能显色。根据反应所生成的紫色的深浅，在570nm比色可知氨基酸的含量。多肽或蛋白质也能与茚三酮反应，但肽越大，灵敏度也越差。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应，则生成黄色产物，光吸收波长在440nm。反应如下：21
侧链R基参加的反应
与5，5′-双硫基-双（2-硝基苯甲酸）反应：反应中1分子的半胱氨酸引起1分子的硫硝基苯甲酸的释放。它在pH值=8.0时，在412nm波长处有强烈的光吸收，可用分光光度法定量测定-SH基。反应如下：21
检测方法
化学法
甲醛滴定法
甲醛滴定法是在中性或弱碱性水溶液中，α- 氨基酸与甲醛反应生成亚甲基亚氨基衍生物,亚甲基亚氨基衍生物用碱滴定，从而得到样品中总氨基酸含量的方法。此法简单易行、快速方便，但准确度差，终点较难掌握。23
凯氏定氮法
通过测定样品中总氮的含量，然后根据蛋白质和氨基酸中的氮含量，得知含氮的氨基酸、蛋白质的总量。常见的方法有常量法、微量法、自动定氮法、半微量法及改良凯氏法等多种。该方法准确度高，但操作步骤复杂、试剂耗量多、测定周期长。24
高效液相色谱法
柱前衍生HPLC法分析氨基酸具有分析时间较短、方法灵活多样、灵敏度高的优点，常用的衍生试剂有邻苯二甲醛（OPA)、异硫氰酸苯酯（phenylisothiocyanate,PITC）、异硫氰酸丁酯（bultylisothiocyanate，BITC）等。PITC可同时测定伯氨酸和仲氨酸。25
分光光度法
在生物大分子的定量分析中，分光光度法是常用的方法，测定的溶液按颜色可分两大类：一类为有色溶液，由生物大分子与化学试剂反应生成的有色产物。另一类是无色溶液，由于生物大分子的分子结构中含有发色团，如蛋白质分子中含有芳香族氨基酸（色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸），在280 nm处产生最大吸收，利用它们的最大吸收峰就可以进行分光光度测定。26
质谱法
质谱法分析氨基酸是近年来发展起来的高灵敏分析技术。是将化合物形成离子和碎片离子，按其质荷比（m/z）的不同进行分离测定。包括气相色谱一质谱联用（GC-MS）、串联自色谱一质谱联用（HPLC-MS）等。25
毛细管电泳法
高效毛细管电泳法（HPCE）是利用离子在电场力作用下迁移速度的不同对组分进行分离和分析的技术。该法柱效高、分离速度快、样品用量小、仪器简单，特别适用于氨基酸、核酸等生物分子的测定。高效毛细管电泳法主要分为毛细管区带电泳（CZE）、胶束电动毛细管色谱（MEKC）、毛细管凝胶电泳（CGE）等。25
应用领域
氨基酸作为生命体蛋白质的基本组成单位，在人和动物的营养健康方面发挥着重要的作用。目前已广泛应用于医药、食品、饲料、化妆品、生物降解塑料等领域。3
食品领域
在食品工业中，氨基酸可以用来作为食品添加剂（如调味剂、营养强化剂、抗氧化剂等）来改善食品的风味及品质。添加氨基酸（或氨基酸盐）来改善食品风味是由于氨基酸及其盐类本身具有酸、甜、苦、鲜等味道（如谷氨酸钠有鲜味、甘氨酸有甜味），以及氨基酸（或氨基酸盐）可与还原糖发生美拉德反应并产生各种风味（如在制造糕点时加入L-赖氨酸盐酸盐、L-组氨酸盐酸盐、DL-丙氨酸能使食物香味更浓）。27
饲料领域
氨基酸在饲料行业的应用是氨基酸应用最主要的一个方面。用于饲料添加剂的主要有甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、谷氨酸、精氨酸、甘氨酸、丙氨酸8种氨基酸。其中应用范围最广的是甲硫氨酸和赖氨酸，占饲料工业的95%以上，其次是苏氨酸、色氨酸和精氨酸。氨基酸饲料的主要作用是能够促进动物生长发育、增强肉质品质等。328
医药领域
氨基酸参与体内代谢和各种生理功能活动，因此可以用来治疗多种疾病。在医药上用量最大的是氨基酸输液。手术后或烧伤等病人需大量补充蛋白质营养，可注射各种氨基酸混合液，即氨基酸输液。复合氨基酸注射液含氨基酸浓度高、体积小、无热源物质与过敏物质，比水解蛋白好。此外，许多氨基酸及其衍生物可用来治疗多种疾病。29如精氨酸、谷氨酸作为肝昏迷抢救药；组氨酸用于治疗胃及十二指肠溃疡和肝炎等；赖氨酸大量用于强化食品和饲料。另一类以游离态存在于中药中，称为天然游离氨基酸，也具有一些特殊的生物活性。如使君子中的使君子氨酸和鹤鹉茶中的海人草氨酸是驱蜘虫的有效成分；南瓜子中的南瓜子氨酸有抵制血吸虫幼虫生长发育的作用；天冬、玄参和棉根中的天门冬素具止咳平喘作用、三七中的三七素具有止血作用。30
化妆品领域
由于氨基酸产品易被皮肤吸收，可促进老化和干燥的表皮细胞重新恢复弹性，从而延缓表皮细胞的衰老；另外氨基酸制成的保湿剂，因其具有良好的持续保湿能力、较低的黏感和良好的清爽感，可降低或减缓由皮肤干燥引起的炎症，从而使其能够广泛应用于化妆品行业，用作护肤品等。另外，氨基酸产品还有良好的抗菌活性和低刺激性，可用作表面活性剂、染发剂和护发剂等。3另外氨基酸及其衍生物与皮肤成分相近，因而具有调节皮肤pH值变化的缓冲作用及抗菌作用等。31
生物降解塑料领域
随着塑料制品的广泛使用和人们对环境污染问题的日益重视,开发利用可生物降解塑料已势在必行。PHB作为一种新型的可生物降解高分子材料具有广泛的应用前景。32国内外对生物可降解塑料及其制品的研究开发非常活跃，用微生物合成PHB的塑料物质作为生物可降解塑料称之为“生态绿色塑料”，是未来塑料行业的一大发展趋势。33
种类
氨基酸的分类没有统一规定的方法，分类方法不同，同一种氨基酸所属的类别也就不同。这里分别从化学和营养学的角度对氨基酸进行分类。34
根据是否参与蛋白质合成
可以将氨基酸分成两大类，即蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸。3
从生物体内分离获得的各类氨基酸有几百种，但组成蛋白质的氨基酸仅有20种，均为α-氨基酸，即氨基酸中的氨基（-NH2）连接在羧基端（-COOH）的α-碳原子上。除了甘氨酸以外，其他蛋白质氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子，均为L型氨基酸。非蛋白质氨基酸是指除20种常见蛋白质氨基酸以外的含有氨基和羧基的化合物，多以游离或小肽的形式存在于生物体的各种组织或细胞中。3
根据人体是否能够合成
根据此种分类方法，氨基酸分为：必需氨基酸—体内不能自由合成，必须由食物供给；非必需氨基酸一体内能够合成。必需氨基酸对成人来说共8种，即赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸，35对于婴儿，除了上述8种氨基酸以外，组氨酸也是必需的。下表包含8种必需氨基酸 和12种非必需氨基酸：34
根据20种蛋白质氨基酸的侧链R基团
从氨基酸的结构通式可知，各种氨基酸的区别就在于侧链R基的不同。组成蛋白质的20种常见氨基酸可以按R基的化学结构、酸碱性、极性大小等方面进行分类。36
根据侧链R基团的化学结构
根据R基团的化学性质分脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸。36
根据R基团的酸碱性
根据R基团的酸碱性分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸。天冬氨酸和谷氨酸的侧链分别含有β-羧基和γ-羧基，在生理pH下解离带负电荷。这两种氨基酸属于酸性氨基酸。赖氨酸侧链末端ε-碳原子上含有一个氨基，精氨酸侧链的δ-碳原子上含有一个胍基，组氨酸的β-碳原子上含有一个咪唑基。这三种氨基酸在生理pH下含有带正电荷的侧链基团，属于碱性氨基酸。36
根据侧链R基团的极性
可将它们分为两类：非极性氨基酸和极性氨基酸。非极性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、颂氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。根据在pH中性范围是否带电，极性氨基酸可分为：①不带电荷：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。②带正电荷：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。③带负电荷：天冬氨酸、谷氨酸。3
合成方法
生物合成
氨基酸合成的公共途径氨基酸合成的公共途径主要是氨基化作用和转氨作用。37
氨基化作用包括还原氨基化作用、直接氨基化作用和酰胺化作用。还原氨基化作用是由L-氨基酸脱氢酶催化的α-酮酸与氨生成氨基酸的过程，它是氨基酸分解代谢中L-氨基酸脱氢酶催化氧化脱氨基的逆反应。在氨基酸脱氢酶中最重要的是谷氨酸脱氢酶。反应分两步进行，第一步脱水缩合，第二步还原。直接氨基化作用是指一些有机酸，如延胡索酸，在L-天冬氨酸酶的催化下，可以直接进行氨基化反应，生成天冬氨酸。酰胺化作用是动、植物及微生物中普遍存在谷氨酰胺合成酶和天冬酰胺合成酶，利用ATP提供的能量，催化合成谷氨酰胺和天冬酰胺的过程。37
大多数氨基酸在肝脏中水解的第一步都是通过转氨作用脱氨，即将其氨基转移给一个α-酮酸，产生与原氨基酸相应的酮酸和一个新的氨基酸。催化转氨作用的酶称为氨基转移酶（amino-transferase）或转氨酶（transaminase）。氨基转移酶的种类很多，不同的氨基酸各有特异的氨基转移酶催化转氨反应。除甘氨酸、赖氨酸和组氨酸外，其余α-氨基酸均可参加转氨作用，并各自有其特异的酶。38
化学合成
氨基酸的化学生产方法主要有发酵法、酶促合成法、蛋白质水解提取法和化学合成法四种氨基酸生产方法，但绝大多数氨基酸都是以发酵法和酶促合成法生产的。39
发酵法
1956年日本科学家Kinoshita等发现，在培养某些微生物（如谷氨酸棒杆菌）时会产生谷氨酸的积累，从此揭开了用微生物发酵法生产氨基酸的历史新篇章。发酵法分为直接发酵法和添加前体发酵法：3940
直接发酵法
按照生产菌株的特性，直接发酵法可分为四类：第一类是使用野生型菌株直接糖和铵盐发酵生产氨基酸，如谷氨酸、丙氨酸和须氨酸的发酵生产；第二类是使用养缺陷型突变株直接由糖和铵盐发酵生产氨基酸；第三类是由氨基酸结构类似物抗突变株生产氨基酸；第四类是使用营养缺陷型兼抗性突变株生产氨基酸。41
添加前体发酵法
又称微生物转化法，这种方法使用葡萄糖作为发酵碳源能源，再添加特异的前体物质（即在氨基酸生物合成途径中的一些合适的中间代谢产物），以避免氨基酸合成途径中的反馈抑制作用，经微生物作用将其有效地转变为目的氨基酸。39
酶促合成法
酶促合成法也称酶工程技术法、酶转化法，是在特定酶作用下使有些化合物转化成相应氨基酸的技术。基本原理是以化学合成的、生物合成的或天然存在的氨基酸前体为原料，用经固定化处理的含特定酶的微生物、植物或动物细胞，通过酶促反应制备氨基酸。42
蛋白质水解提取法
蛋白质水解提取法是传统的氨基酸生产技术，是以面筋或豆柏等植物蛋白为原料，加酸水解，使蛋白质水解成多种氨基酸的方法。39
化学合成法
化学合成法以α-卤代羧酸、醛类、甘氨酸衍生物、异氰酸盐、卤代烃、α-酮酸及某些氨基酸为原料，经氨解、水解、缩合、取代、加氢等化学反应合成α－氨基酸。化学合成法是制备氨基酸的重要途径之一，但是氨基酸种类较多，结构各异，故不同氨基酸的合成方法不尽相同。40
结构通式
氨基酸的通式：2
对于大多数氨基酸来说，R代表复杂的侧链基团，在甘氨酸中，R代表H。脯氨酸和羟基脯氨酸的结构例外，其氨基为环状结构的亚氨基。氨基酸的组成与结构变化很大。氨基酸是与生命起源和生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，其中氨基酸的连结顺序由遗传密码决定。2
天然产氨基酸，除甘氨酸外，其他所有α-C都是手性的，都有旋光性，一般用D、L名法来命名天然产氨基酸。天然产氨基酸主要是L型的，也有D型的，但很少，主要来自微生物的代谢产物。因为组成蛋白质的氨基酸都是L型的，因此往往省略不写L。一般L型氨基酸可以用如下通式表示其构型：43
如用R、S命名法，天然产L型氨基酸大多是S型的，但也有少量是R型的，如L-半胱氨酸。43